WWW.GOLKOM.RU   Добавить в Избранное


БИБЛИОТЕКА ПРИРОДЫ
информационный портал

Главная  Новости  Каталог  Книги  КМЭ  Форум

ТУ  Гербарий  Golkom-Balance  Golkom-Post

 
Регистрация:

Перейти к следующей новости ' ||ХИМИЧЕСКИЙ СОСТАВ КОСТНОЙ ТКАНИ. Помимо кальция, фосфора и магния - основных элементов костной ткани, - в ней содержатся углерод, хлор, алюминий, бор, фтор, марганец, медь, свинец, стронции, уран, скандий, лантан, серебро, барий, кадмий, кобальт, железо, молибден, титан, ванадий, кремний и др.'Перейти к предыдущей новости ' ||C Праздником, милые дамы! С самым нежным и светлым праздником, милые и любимые наши!'Новости

МОЛЕКУЛЯРНАЯ СТРУКТУРА КОСТНОЙ ТКАНИ.

Компактное вещество кости состоит по весу в среднем на 70% из неорганических веществ, на 20% из органических веществ и на 10% из воды; в губчатой кости минеральные вещества составляют 35-40% , органические 50-55%, вода 10%. Более 95% органической основы костной ткани приходится на коллаген. Главными компонентами межклеточного вещества костной ткани являются коллаген и гидроксиапатит.

Коллаген - фибриллярный белок, представленный нитевидными структурами различной величины.



Коллаген - фибриллярный белок, представленный нитевидными структурами различной величины.



Коллаген отличается от других протеинов аминокислотным составом, картиной диффракционных рентгенограмм и поперечной исчерченностью, видимой в электронном микроскопе. Своеобразие аминокислотного состава состоит в том, что треть всех аминокислотных остатков приходится на глицин, треть - на пролин и оксипролин и треть падает на долю остальных аминокислот.

Наиболее характерной особенностью коллагена является картина диффракционных рентгенограмм в области больших углов. Согласно данным рентгеноструктурного анализа длина аминокислотного остатка вдоль полипептидной цепочки у большинства волокнистых белков равна 3:5 А, у коллагенов она составляет 2,86 А, что обусловлено соответствующим расположением трех правильно чередующихся аминокислот в полипептидной цепочке.

Биологические свойства коллагена определяются не только его аминокислотным составом и последовательностью расположения аминокислот, но и пространственной конфигурацией полипептидной цепи, а также взаимным расположением, упаковкой полипептидных цепей внутри основной структурной единицы белка и последующим объединением этих элементов в более крупные ассоциации молекул, т. е. первичной, вторичной, третичной и четвертичной структурой белков молекулы. Градация структуры коллагена схематически представлена на рис. 1.

Рис. 1. Структура коллагена (схема): 1 - отдельные аминокислоты; 2-5 - последовательно первичная - четвертичная структура коллагена.



Рис. 1. Структура коллагена (схема): 1 - отдельные аминокислоты; 2-5 - последовательно первичная - четвертичная структура коллагена.



Согласно новейшим данным вдоль полипептидной цепи коллагена чередуются полярные и аполярные области. Строение аполярных участков однородно, они построены по типу полимера (глицил-пролил-х)n. Место х могут занимать разнообразные аминокислоты (рис. 1, 2), но чаще всего пролин и оксипролин. Строение полярных областей менее изучено, но и в них каждой третьей аминокислотой является глицин. Полипептидная цепь коллагена включает 1000 аминокислот, соединенных между собой в строго определенной последовательности, образуя первичную структуру коллагена (рис. 1,2).

Вторичная структура белка, то есть пространственная конфигурация полипептидной цепи, может быть вытянутой, зигзагообразной или спиральной. У коллагена полипептидная цепь имеет спиральную форму (рис. 1,3). Третичная структура коллагена представлена макромолекулой, состоящей из трех полипептидных цепей, которые, спирально закручиваясь друг около друга, образуют молекулу-триплет (рис. 1, 4).

Длина макромолекулы коллагена равна 2800 А, диаметр - 14 А, молекулярный вес равен 300 ООО. Эту белковую молекулу называют тропоколлагеном. Ранее предполагалось, что молекула-триплет построена из одинаковых цепей α-полипептидов. Однако согласно современным представлениям следует различать α1-, α2-, α3-полипептиды в зависимости от аминокислотного состава. В нативных волокнах коллагена триплеты состоят либо из двух α1- и α2-цепей, либо из трех α1-, α2-, α3-цепей.

Четвертичная структура коллагена представлена сложными образованиями - волокнами, состоящими из тропоколлагена, белково-углеводных комплексов и мукополисахаридов (рис. 1, 5). Ряд работ, выполненных в последнее время (Д. С. Джаксон и Ф. С. Стевен, 1968), позволил представить строение коллагеновых фибрилл как результат полимеризации тропоколлагена в микрофибриллы с вовлечением интер- и интрамолекулярных ковалентных связей и последующего объединения микрофибрилл в фибриллы; роль цемента при этом выполняется гликопротеидами. Дальнейшая аггрегация фибрилл в волокна происходит путем взаимодействия фибрилл с глюкозаминогликонами с вовлечением относительно слабых электростатических сил. Графическое изображение этого процесса представлено на рис. 2.

Рис. 2. Структура коллагенового волокна: 1 - мукополисахариды; 2 - гликопротеиды; 3 - коллаген (микрофибрилла).



Рис. 2. Структура коллагенового волокна: 1 - мукополисахариды; 2 - гликопротеиды; 3 - коллаген (микрофибрилла).



Вторым главным компонентом костной ткани является фосфат кальция. Использование рентгеноструктурного анализа показало, что кристаллическое вещество кости представлено гидроксиапатитом [Са10(РО4)6(ОН)2]. Элементарная ячейка минерального компонента костной ткани имеет вид удлиненно призматических кристаллов гексагональной формы размерами от 20X3 до 20X7 ммк. Благодаря малым размерам кристаллов гидроксиапатита создается огромная активная поверхность (до 200 кв.м на 1 г костной ткани и выше), что обеспечивает обмен ионами между костной тканью и окружающей средой. В результате поверхностных реакций состав минерального компонента подвержен значительным колебаниям. С-оси кристаллов гидроксиапатита расположены вдоль длинных осей коллагеновых нитей. Специальные методы выделения коллагеновых фибрилл и использование электронного микроскопа большой разрешающей силы показали, что кристаллы минерального вещества кости находятся внутри фибрилл, а не в промежуточном основном веществе.
Предыдущая новость Все новости Следующая новость

Текущая новость: "МОЛЕКУЛЯРНАЯ СТРУКТУРА КОСТНОЙ ТКАНИ."


Страницы: 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113 114 115





Рейтинг@Mail.ru
Главная  Новости  Каталог  Книги  КМЭ  Форум

ТУ  Гербарий  Golkom-Balance  Golkom-Post


Copyright © 2002-2017 "Библиотека природы"
По вопросам размещения рекламы на сайте: info@golkom.ru


Rambler's Top100